Heide Ludwig Winkler

Formación Académica

  • Químico, Licenciada en Química, Universidad Católica de Chile, Chile, 1976;
  • Magíster en Ciencias Exactas, Química, Universidad Católica de Chile, 1978;
  • Dr. rer. Nat., Bioquímica, Technische Universität München, Alemania, 1983;
  • Posdoctorado, Max Planck Institut für Biochemie, Alemania, 1984.

Interés Científico

Mi trabajo de investigación se centra en el estudio de la regulación del metabolismo de hidratos de carbono, y en particular de la enzima gluconeogénica fructosa-1,6-bisfosfatasa de riñón de cerdo (FBPasa). La FBPasa es una enzima alostérica tetramérica, que responde a una serie de señales metabólicas. En los últimos años he estado interesada en particular en los mecanismo del plegamiento y desplegamiento de la enzima, el estudio de las características regulatorias de la enzima, así como de su interacción con otras enzimas gluconeogénicas, como la isoenzima B de aldolasa. El uso de mutantes de FBPasa en los cuales ciertos residuos de fenilalanina han sido reemplazados por triptófano ha sido una herramienta eficaz, ya que el triptófano constituye una sonda fluorescente que permite sensar los cambios conformacionales locales que suceden en la proteína al unir sus ligandos y en el curso de su proceso de desplegamiento. A través de estos estudios espero avanzar en la comprensión molecular de los mecanismos que regulan la función de esta enzima regulatoria, es decir, los procesos que rigen el plegamiento y la asociación específica de sus subunidades, y la interacción de ella con otras proteínas.

Publicaciones Relevantes

Ludwig, H.C., Pardo, F.N., Asenjo, J.L., Maureira, M.A., Yañez, A.J. y Slebe, J.C. (2007). Unraveling multistate unfolding of pig kidney fructose-1,6-bisphosphatase using single tryptophan mutants. FEBS J. en prensa.


- Yañez, A.J., Ludwig, H.C., Bertinat, R., Spichiger, C., Gatica, R., Berlien, G., León, O., Brito, M., Concha, I.I. y Slebe, J.C. (2005). Different involvement for aldolase isoenzymes in kidney glucose metabolism. Aldolase B but not aldolase A colocalizes and forms a complex with FBPase. J. Cell. Physiol. 202, 743-753.


- Reyes, A. M., Ludwig, H.C., Yañez, A.J., Rodriguez, P.H. y Slebe, J.C. (2003). Nativelike intermediate on the unfolding pathway of pig kidney fructose-1,6-bisphosphatase. Biochemistry 42, 6956-6964


- Cárcamo, J.G., Yañez, A.J., Ludwig, H.C., León, O., Pinto, R.O., Reyes, A.M. y Slebe, J.C. (2000). The C1-C2 interface residue lysine 50 of pig kidney fructose-1,6-bisphosphatase has a crucial role in the cooperative signal transmission of the AMP inhibition. Eur. J. Biochem. 267, 2242-2251.


- Ludwig, H.C., Herrera, R., Reyes, A.M., Hubert, E. y Slebe, J.C. (1999). Suppression of kinetic AMP cooperativity of fructose-1,6-bisphosphatase by carbamoylation of lysine residues. J. Prot. Chem. 18, 533-545