Joel Luis Asenjo Góngora

Formación Académica

  • Licenciado en Bioquímica, U. Austral de Chile, 2001.
  • Doctor en Ciencias, U. Austral de Chile, 2009.

Interés Científico

El empleo de técnicas de biología molecular en el campo de investigación de las proteínas, ha sido un gran aporte para su estudio, ya que a partir de proteínas mutantes y datos cristalográficos se han postulado mecanismos de regulación, de plegamiento y catálisis enzimática. El estudio de la relación entre la estructura y función de las enzimas, ha ido de la mano con la generación de nuevo conocimiento en la regulación y/o modificación de las enzimas. Nuestros esfuerzos han ido en entender cómo responde la Fructosa-1,6-bisfosfatasa en presencia de concentraciones crecientes de sustrato, postulando que la enzima homotetramérica presenta una asimetría para la unión del sustrato en los cuatro sitios disponibles, lo que tiene como consecuencia el fenómeno de inhibición parcial por sustrato. Sugiriendo además, que los sitios adyacente llamados C1y C2 tendrían la mayor afinidad por el sustrato.
Por otro lado, se piensa que la enzima es funcional sólo en estado tetramérico, no habiendo a la fecha, demostración de dímeros o monómeros de la enzima con actividad detectada, por lo que pensamos que al “romper el tetrámero” manteniendo la configuración nativa de las subunidades, la enzima deja de ser activa.

Proyectos Vigentes:

  • DID-UACh S-2013-45 “Análisis del efecto de péptidos homólogos a regiones de la Fructosa-1.6-bisfosfatasa sobre su estructura cuaternaria y actividad enzimática.”

 

Publicaciones Relevantes

  • Ludwig H.C., Pardo F.N., Asenjo J.L., Maureira M.A., Yañez A.J. & Slebe J.C. “Unraveling Multistate Unfolding of Pig Kidney Fructose-1,6-bisphosphatase Using Single Tryptophan Mutants”. FEBS Journal 274, 5337-5349, 2007.